Aspartilsistein va serin proteazalari o'rtasidagi farq nima

Mundarija:

Aspartilsistein va serin proteazalari o'rtasidagi farq nima
Aspartilsistein va serin proteazalari o'rtasidagi farq nima

Video: Aspartilsistein va serin proteazalari o'rtasidagi farq nima

Video: Aspartilsistein va serin proteazalari o'rtasidagi farq nima
Video: Rare Respect moments 2024, Iyul
Anonim

Aspartilsistein va serin proteazalarining asosiy farqi ularning katalitik qoldiqlar vazifasini bajaradigan funktsional guruhlaridir. Aspartil proteazaning katalitik qoldiqlari vazifasini bajaradigan funktsional guruh karboksilik kislotalar guruhidir, sistein proteazasida esa katalitik qoldiqda tiol yoki sulfgidril guruhi, serin proteazasida esa gidroksil guruhi yoki spirt ishlaydi. katalitik qoldiqdagi funktsional guruh sifatida.

Proteazlar - bu oqsillarni kichikroq polipeptidlarga yoki aminokislotalarga parchalanishi bo'lgan proteolizni katalizlovchi fermentlar. Bu jarayon gidroliz jarayoni orqali oqsillar ichidagi peptid aloqalarini parchalash orqali sodir bo'ladi. Proteazlar ko'plab biologik funktsiyalarda ishtirok etadi, masalan, yutilgan oqsillarni hazm qilish, oqsillarning katabolizmi va hujayra signalizatsiyasi. Proteazlar hayotning barcha shakllarida mavjud. Aspartil, sistein va serin tirik organizmlarda asosiy rol o'ynaydigan uchta muhim proteazdir.

Aspartil proteazlar nima?

Aspartil proteazlar oqsillarni parchalovchi fermentlarning bir turi. Ular faol joyda ikkita yuqori darajada saqlanib qolgan aspartatlarga ega va ular kislotali pHda optimal faoldir. Ushbu proteazlar hidrofobik qoldiqlarga, shuningdek, beta-metilen guruhiga ega bo'lgan dipeptid aloqalarini parchalaydi. Aspartil proteazning katalitik mexanizmi kislota-asos mexanizmidir. Bu ikkita aspartat qoldig'i bilan suv molekulasining muvofiqlashtirilishini o'z ichiga oladi. Bitta aspartat protonni olib tashlash orqali suv molekulasini faollashtiradi. Bu suvning substratning karbonil uglerodiga nukleofil hujumini amalga oshirishga imkon beradi. Natijada, u ikkinchi aspartat qoldig'i bilan vodorod aloqalari bilan barqarorlashtirilgan tetraedral oksianion oraliq mahsulotini hosil qiladi. Ushbu oraliq mahsulotning qayta joylashishi peptidning ikkita peptid mahsulotiga bo'linishi uchun javobgardir.

Aspartil va sistein va serin proteazlari jadval shaklida
Aspartil va sistein va serin proteazlari jadval shaklida

01-rasm: Aspartil proteaza

Aspartik proteazalarning beshta super oilasi mavjud: AA klani, bu oila, AC klani, signal peptidazasi II oilasi, AD klani, presenilinlar oilasi, Clan AE, GPR endopeptidazalar oilasi, va Clan AF, bu omptin oila.

Sistein proteazlari nima?

Sistein proteazalari oqsillarni parchalovchi gidrolaza fermentlari guruhidir. Ular katalitik triada yoki diadada nukleofil sistein tiolni o'z ichiga olgan katalitik mexanizmni ko'rsatadi. Sistein proteazalarining katalitik mexanizmining dastlabki bosqichi deprotonatsiyadir. Tiol guruhi asosiy yon zanjirga ega bo'lgan histidin kabi qo'shni aminokislota bilan fermentning faol joyida protonlanadi. Keyingi qadam sisteinning deprotonlangan anion oltingugurtning substratga nukleofil hujumidir. Bu erda substratning bo'lagi amin bilan ajralib chiqadi va proteazadagi gistidin qoldig'i uning deprotonlangan shaklini tiklaydi. Buning natijasida substratning tioester oraliq mahsuloti hosil bo'lib, yangi karboksi terminali sistein tiol bilan bog'lanadi. Tioester aloqasi gidrolizlanib, qolgan substrat fragmentida karboksilik kislota hosil qiladi.

Aspartil sistein va serin proteazlar - yonma-yon taqqoslash
Aspartil sistein va serin proteazlar - yonma-yon taqqoslash

02-rasm: sistein proteaza

Sistein proteazlari fiziologiya va rivojlanishda bir nechta rol o'ynaydi. O'simliklarda ular oqsillarni o'sishi, rivojlanishi, to'planishi va mobilizatsiyasida muhim rol o'ynaydi. Odamlarda ular qarilik va apoptoz, immun javoblar, progormonlarni qayta ishlash va hujayradan tashqari matritsani konus rivojlanishi uchun qayta qurishda muhim ahamiyatga ega.

Serin proteazlari nima?

Serin proteazalari, shuningdek, oqsillardagi peptid aloqalarini ajratuvchi proteolitik fermentlar guruhidir. Serin fermentning faol joyida nukleofil aminokislota bo'lib xizmat qiladi. Ular eukariotlarda ham, prokaryotlarda ham mavjud. Serin proteazlar odatda faol katalitik maydonda birlashuvchi ikkita beta-barrel domenidan iborat bo'lgan va shuningdek, ularning substrat o'ziga xosligiga asoslangan o'ziga xos tuzilishga ko'ra turli toifalarga bo'linadi. Ular tripsin, kimotripsin, trombin, elastaz va subtilizinga o'xshash.

Aspartil va sistein va serin proteazlari
Aspartil va sistein va serin proteazlari

03-rasm: Serin proteaz

Tripsinga o'xshash proteazlar lizin yoki arginin kabi musbat zaryadlangan aminokislotadan keyin peptid bog'larini ajratadi. Ular aspartik kislota yoki glutamik kislota kabi manfiy zaryadlangan qoldiqlarga xosdir. Ximotripsinga o'xshash proteazlar ko'proq hidrofobikdir. Ularning o'ziga xosligi tirozin, triptofan va fenilalanin kabi katta hidrofobik qoldiqlar bilan bog'liq. Trombinga o'xshash proteazalarga to'qimalarni faollashtiruvchi plazminogen bo'lgan trombin va plazmin kiradi. Ular qon va ovqat hazm qilishning koagulyatsiyasiga, shuningdek, neyrodegenerativ kasalliklarda patofiziologiyaga yordam beradi. Elastazga o'xshash proteazlar alanin, glitsin va valin kabi qoldiqlarni afzal ko'radi. Subtilizinga o'xshash proteazlarga prokariotlarda serin kiradi. U nukleofil serinni yaratish uchun katalitik triadadan foydalanadigan katalitik mexanizmga ega. Serin proteaza faolligini tartibga solish uchun proteazning dastlabki faollashuvi va ingibitorlarning sekretsiyasini talab qiladi.

Aspartilsistein va serin proteazlari oʻrtasidagi oʻxshashliklar qanday?

  • Aspartil, sistein va serin proteazalari peptid aloqalarini parchalash orqali oqsillarning parchalanishini katalizlaydi.
  • Mexanizmlar oʻxshash boʻlib, faol sayt qoldiqlari peptid bogʻlanishlariga hujum qilib, uning uzilishiga olib keladi.
  • Hammasi nukleofillarni o'z ichiga oladi.
  • Ularning barchasi oqsildir.

Aspartilsistein va serin proteazalari oʻrtasidagi farq nima?

Aspartilsistein va serin proteazalari oʻrtasidagi asosiy farq ularning katalitik qoldiq vazifasini bajaradigan funktsional guruhiga bogʻliq. Aspartil proteazada karboksilik kislotalar guruhi funktsional guruh rolini o'ynaydi, sistein proteazasida tiol yoki sulfgidril guruhi, serin proteazasida esa gidroksil guruhi yoki alkogol funktsional guruh vazifasini bajaradi.

Aspartil proteazalarda aspartat faol, sistein proteazalarida esa sistein faol joy mavjud. Serin proteazning faol qoldig'i gidroksil guruhidir. Shunday qilib, bu aspartil sistein va serin proteazlari o'rtasidagi yana bir farqdir. Serin va sistein proteazalaridan farqli o'laroq, aspartil proteazlar parchalanish jarayonida kovalent oraliq hosil qilmaydi. Shuning uchun proteoliz aspartil proteazlar uchun bir bosqichda sodir bo'ladi.

Quyidagi infografikada aspartilsistein va serin proteazalari oʻrtasidagi farqlar jadval koʻrinishida keltirilgan.

Xulosa – Aspartilsistein va serin proteazlari

Proteazlar oqsillarni kichikroq polipeptidlar yoki aminokislotalarga parchalanishini katalizlovchi fermentlardir. Aspartil sistein va serin proteazlari o'rtasidagi asosiy farq ularning katalitik qoldig'i sifatida ishlaydigan funktsional guruhdir. Aspartil proteaza tarkibida karboksilik kislotalar guruhi, sistein proteazalarida esa tiol yoki sulfgidril guruhi funktsional guruh vazifasini bajaradi. Serin proteazadagi funktsional guruh sifatida gidroksil guruhi yoki spirt ishlaydi.

Tavsiya: